Alemtuzumab es un anticuerpo monoclonal IgG1 kappa humanizado, obtenido mediante ingeniería genética, específico para una glicoproteína de 21-28 kD de la superficie celular de los linfocitos (CD52), expresada fundamentalmente en la superficie de los linfocitos B y T normales y malignos de la sangre periférica. Alemtuzumab se generó mediante la inserción de seis regiones complementarias determinantes de un anticuerpo monoclonal IgG2a de la rata en una molécula de inmunoglobulina IgG1 humana.

Alemtuzumab provoca la lisis de los linfocitos mediante la unión a la CD52, un antígeno altamente expresado, no modulador, que está presente en la superficie de esencialmente todos los linfocitos B y T, así como en los monocitos, los timocitos y los macrófagos. El anticuerpo media la lisis de los linfocitos por medio de la fijación del complemento y de la citotoxicidad mediada por células, dependiente de anticuerpos. El antígeno ha sido detectado en un pequeño porcentaje (< 5%) de los granulocitos, pero no se ha detectado en los eritrocitos o en las plaquetas. Alemtuzumab no parece dañar a las células madre hematopoyéticas o a las células progenitoras.

La hepcidina es una hormona peptídica producida por el hígado, que parece ser el regulador central del metabolismo del hierro en humanos y otros mamíferos.

EL péptido, que sería más tarde conocido como hepcidina, fue primeramente nombrado como LEAP-1, por sus siglas en inglés: Liver-Expressed Antimicrobial Protein. Independientemente, en una búsqueda de péptidos antimicrobianos, los investigadores del laboratorio de Tomas Ganz descubrieron un péptido asociado con la inflamación, y lo llamaron «hepcidina», tras observar que era producida en el hígado («hep-«) y parecía tener propiedades bactericidas («-cidina» por «matar»). Ambos grupos se centraron en las propiedades antimicrobianas del péptido. HAMP es el nombre del gen que codifica para la hepcidina, y está localizado en el cromosoma 19 en humanos.

Poco después de este descubrimiento, los investigadores descubrieron que la producción de hepcidina en ratones se incrementaba en condiciones de exceso de hierro, así como de inflamación. Ratones modificados mediante ingeniería genética para sobreexpresar hepcidina morían poco después del nacimiento con deficiencias severas de hierro, sugiriendo de nuevo un papel central del péptido en la regulación del hierro. La primera evidencia que conectó hepcidina con la condición clínica conocida como anemia de inflamación, vino del laboratorio de Nancy Andrews en Boston cuando los investigadores observaron en los tejidos de dos pacientes con tumores hepáticos anemia microcítica que no respondía al suplemento de hierro. El tejido tumoral parecía sobreexpresar hepcidina, y contenía grandes cantidades del mRNA de la hepcidina. La remoción quirúrgica de los tumores resultó en la curación de la anemia.

En conjunto, estos descubrimientos sugirieron que la hepcidina regula el hierro en el cuerpo.

Descubrimientos más recientes han mostrado que la hepcidia interactúa directamente con la ferroportina, una proteína que transporta el hierro hacia el exterior de las células que lo almacenan. Ésta es otra confirmación de que la hepcidina está directamente involucrada en la homeostasis del hierro. Además, varias mutaciones en la hepcidina han mostrado resultar en hemocromatosis juvenil. La mayoría de los casos de hemocromatosis juvenil son debidos a mutaciones en hemojuvelina, un regulador de la producción de la hepcidina.

Existen varios fármacos que se emplean en el tratamiento de los trastornos de la coagulación, entre ellos se encuentran las heparinas, tanto la no fraccionada (HNF) como las heparinas de bajo peso molecular (HBPM).
La heparina es un fármaco bien conocido desde hace muchos años, tras ser  identificada por McLean en 1916 cuando era estudiante de 2do año de medicina, casualmente, al trabajar con extractos de tromboplastina tisular, observando que la misma tenía acción anticoagulante y ya en la década de los 20 se obtuvo heparina con suficiente pureza como para ser utilizada en la clínica, pues ha demostrado su eficacia en la profilaxis y el tratamiento de los procesos trombóticos.
La heparina no fraccionada (HNF) está compuesta por cadenas sulfatadas con una gran heterogeneidad estructural y una gran dispersión del PM que varía entre 3,000 y 30.000 daltons (D) con una media de 12.000 a 15,000 D, posee 2 a 3 radicales sulfatados por unidad disacárida que le confiere una carga negativa neta de –2  a  – 4.
Las heparinas de bajo peso molecular (HBPM)  proceden de la fragmentación de la heparina convencional por distintos métodos (el más común es la despolimerización por ácido nitroso) lo que hace que entre ellas existan diferencias en cuanto a PM, su estructura y otras propiedades farmacológicas, contando solo con un pentasacárido de 1700 daltons en su estructura el que es esencial para su efecto anticoagulante.
La estructura química de estos fármacos repercute de forma importante en su mecanismo de acción, así la  HNF es un anticoagulante de acción rápida, que su efecto lo ejerce acelerando la acción de la antitrombina III (ATIII) una  µ2 globulina, anticoagulante natural  que además tiene la capacidad de neutralizar los factores de la coagulación activados que tienen un residuo de serina reactivo, como la trombina (factor IIa) y los factores IXa, Xa, XIa y XIIa  y la calicreína. Esta inactivación  se realiza fisiológicamente con lentitud, pero la velocidad de la misma puede acelerarse hasta mil veces más cuando la heparina se une a la antitrombina III y se producen en esta última cambios conformacionales que aumentan su afinidad por los factores de la coagulación.
Las HBPM tienen una actividad selectiva sobre el factor Xa al unirse a la antitrombina III por la presencia del pentasacárido de alta afinidad, pero a diferencia de la heparina no fraccionada, no potencian la interacción entre antitrombina III y trombina, pues no son capaces de unirse a la trombina directamente por no tener la longitud de cadena necesaria para ello. Esto les permite conservar un efecto antitrombótico adecuado, con mínima incidencia de complicaciones hemorrágicas.  Este es el motivo por el cual la HNF prolonga el tiempo de tromboplastina parcial activada (TTPA) ( la que determina la función del sistema intrínseco de la coagulación)  mientras que la HBPM no lo hace.  

Un anticuerpo monoclonal es un anticuerpo homogéneo producido por una célula híbrida producto de la fusión de un clon de linfocitos B descendiente de una sola y única célula madre y una célula plasmática tumoral.

Los anticuerpos monoclonales (Mab, del inglés monoclonal antibody), son anticuerpos idénticos porque son producidos por un solo tipo de célula del sistema inmune, es decir, todos los clones proceden de una sola célula madre. Es posible producir anticuerpos monoclonales que se unan específicamente con cualquier molécula con carácter antigénico.
Para producir anticuerpos monoclonales, primero se extraen células B del bazo de un animal que ha sido expuesto al antígeno. Estas células B son fusionadas con células tumorales de mieloma múltiple (un tipo de cáncer) que pueden crecer indefinidamente en cultivo celular. Esta fusión hace a las membranas celulares más permeables. Estas células fusionadas híbridas, llamadas hibridomas pueden multiplicarse rápida e indefinidamente, puesto que son células tumorales después de todo y pueden producir gran cantidad de anticuerpos. Los hibridomas son suficientemente diluidos y cultivados para obtener un número diferente de determinadas colonias, las cuales producen sólo un tipo de anticuerpo. Los anticuerpos de diferentes colonias son analizados para conocer su capacidad de unirse a un antígeno determinado, por ejemplo con un tipo de test llamado ELISA, y para seleccionarse y aislarse de la manera más efectiva.

La hiperviscosidad es la resistencia de los líquidos a fluir libremente debido a la cohesión y adhesión de sus partículas. La viscosidad sanguínea (VS) es la resistencia de la sangre a fluir por los vasos sanguíneos, y su incremento puede provocar un cuadro conocido como síndrome de hiperviscosidad (SHV). En la sangre se vincula con los elementos formes en especial los eritrocitos y a las proteínas séricas. Ante cualquier concentración proteica dada, la correlación entre la VS y el hematócrito es lineal. La VS también recibe la influencia de la agregación eritrocitaria, como ocurre durante la formación de pilas de moneda, el aumento de la viscosidad interna de lo glóbulos rojos y la reducción de la flexibilidad o deformabilidad de los eritrocitos.
La viscosidad del plasma depende del nivel y viscosidad intrínseca de las proteínas que está supeditada a su vez al tamaño y configuración molecular, la interacción entre las proteínas y células y a la naturaleza del lecho vascular. Como la IgM tiene un peso molecular alto y una configuración inusual su viscosidad intrínseca es elevada, lo que explica la mayor frecuencia del síndrome de hiperviscosidad (SHV) en la Macroglobulinemia de Waldenström (MW). El componente M IgA también provoca hiperviscosidad por su tendencia a formar polímeros ligados por puentes disulfuro. La hiperviscosidad ligada al componente M IgG es menos común y generalmente se asocia a altas concentraciones.